биологический кристалл

БИОЛОГИЧЕСКИЙ КРИСТАЛЛ - кристалл хим. соединения биол. происхождения (обычно белков и нуклеиновых K-T). Б. к. иногда образуются в природных условиях, но б. ч. их выращивают искусственно для установления структуры составляющих их макромолекул с помощью рентгеновского структурного анализа. Таким методом расшифрованы структуры многих белков с мол. м. ~10³-10⁶ дальтон (1 дальтон равен массе атома H), неск. видов молекул транспортных РНК и упорядоченных фрагментов ДНК длиной до 12 пар нуклеотидов. Кристаллизации поддаются также сложные субмикроскопич. частицы - вирусы с мол. м. св. 10⁶ дальтон.

Возможность образования Б. к. определяется в основном свойствами биомолекул. Так, молекулы белка построены из полимерных цепей, закономерно свёрнутых в клубок - глобулу со строго определ. конформа-цией, стабилизированную различными внутримолекулярными взаимодействиями.

Б. к. характеризуется большими размерами элементарной кристаллич. ячейки (~10-10² ). Биомолекулы содержат большое число асимметрических атомов углерода и представлены одним из возможных стерео-изомеров (молекулы белков состоят только из L-аминокислот, в нуклеиновых к-тах реализуется D-конфигурация сахаров; см. Изомерия молекул ).Поэтому соответствующие кристаллы относятся к пространственным группам симметрии без центра и плоскостей симметрии (см. Симметрия кристаллов).

Пространств. конформация биол. макромолекул сохраняется лишь при определ. условиях, близких к физиологическим. Обычно эти молекулы должны находиться в контакте с водным растворителем, а ионная сила раствора и концентрация водородных ионов должны быть подобраны определ. образом. В Б. к. эти условия сохраняются. Молекулы воды, примыкающие к поверхности белковой глобулы, расположены упорядоченно, а в пространстве между глобулами - разупорядочены. Температурный интервал, в к-ром могут существовать Б. к., как правило, невелик: низкотемпературный предел определяет точка замерзания растворителя, высокотемпературный предел обычно находится в области 60-70 , когда наблюдается денатурация макромолекул - разворачивание полимерных цепей и потеря ими определ. пространственной конформации. Денатурир. макромолекулы кристаллизации не поддаются.

Степень совершенства многих Б. к. относительно невысока вследствие конформац. подвижности макромолекул. На рентгенограммах Б. к. видны дифракц. максимумы, соответствующие межплоскостным расстояниям до 1,5-2 (дифракц. картины от Б. к. наиб. сложных макромолекул содержат дифракц. максимумы ещё меньших порядков). Конформац. подвижность распределяется по макромолекуле неравномерно, иногда часть макромолекулы имеет неупорядоченный характер (зона "расплавленной" конформации).

Многие Б. к. имеют волокнистое строение - цепи макромолекул вытянуты вдоль одного направления и вдоль этого направления характеризуются определ. внутримолекулярной периодичностью. Такое строение имеют белки, составляющие материал волос, шёлка, кожи, а также гели природных нуклеиновых K-T, в частности ДНК. Др. вид одномерной периодичности - трубчатые структуры с регулярной укладкой макромолекул вдоль цилиндрич. спирали. В биол. мембранах, окружающих клетку или внутриклеточные органеллы, наблюдается дважды периодичная в слоях структура. Хотя эти структуры и не являются истинными кристаллами, однако наличие в них одномерной или двумерной периодичности создаёт определ. возможности для изучения строения составляющих их биомолекул.

Лит.: Современная кристаллография, т. 2, M., 1979, Бланделл Т., Джонсон Л., Кристаллография белка, пер. с англ., M., 1979. В. В. Борисов.

   <<      Предметный указатель      >>