Стартовая Предметный указатель Новости науки и техники
Новости науки и техники
Бозон Хиггса – найден ли?
На «Теватроне» получены новые данные.
Ученый мир обсуждает неофициальное сообщение о возможном открытии бозона Хиггса. Предполагалось, что о его существовании можно будет говорить после нескольких лет исследований на Большом адронном коллайдере. Но 8 июля Томмазо Дориго итальянский физик-ядерщик всколыхнул научную общественность. Далее...

В поисках бозона Хиггса

полимеры биологические

ПОЛИМЕРЫ БИОЛОГИЧЕСКИЕ (биополимеры) - природные макромолекулы, играющие осн. роль в биол. процессах. К П. б. относятся белки, нуклеиновые кислоты (НК) и полисахариды. П. б. образуют структурную основу всех живых организмов; все процессы в клетке связаны с взаимодействиями П. б. между собой и с др. молекулами. Среди последних важную роль играют л и p и д ы, образующие биол. мембраны (см. Клеточные структуры). Липиды не являются полимерами, но обладают нек-рыми общими с ними свойствами, в частности способностью образовывать жидкокристал-лич. структуры.

П. б. являются высокомолекулярными соединениями (мол. масса4003-1.jpgа. е. м)., к ним приложимы все закономерности, установленные для др. природных и синтетич. полимеров. Однако особенности хим. строения приводят к появлению у П. б. уникальной пространств, структуры, необычных физ., хим. и биол. свойств. По строению осн. цепи белки и НК однородны, подобно г о-мополимерам, у к-рых все мономерные звенья цепи идентичны. Но в последовательности боковых групп у П. б. закодирована генетич. информация организма, поэтому П. б. следует отнести к гетеропо-лимерам с заданной нерегулярной последователь-ностью мономерных звеньев. В структуре и свойствах П. б. отражены эти особенности их хим. строения. Пространств. строение П. б. с определ. структурой всей макромолекулы наз. конформацией; от конформации зависит взаимодействие П. б. с др. молекулами. Наиб. важные биол. ф-ции П. б. также определяются его конформацией и способностью изменять её при разл. взаимодействиях. В большинстве случаев взаимодействия П. б. являются специфически-м и, т. е. зависят от последовательности мономерных звеньев и локальной структуры (см. также Биофизика).

Различают 4 уровня структурной организации П. б. Наиб. отчётливо они выражены у белков. Первичная структура - это хим. строение молекулы. Чаще всего под первичной структурой понимают последовательность мономерных звеньев П. б. В первичную структуру включаются хим. связи между цепями и внутри цепей (между отд. звеньями). Вторичная структура - спиральное расположение мономерных звеньев в тех или иных участках цепи П. б. Третичная структуrа - пространств. структура цепи, включая расположение элементов вторичной структуры и связывающих их участков. Четвертичная структура - расположение отд. цепей (единиц третичной структуры) в образуемом ими комплексе.

Белки состоят из одной или неск. полипептидных цепей, к-рые соединены между собой хим. или межмолекулярными связями. Полипептидные цепи построены из мономерных звеньев - аминокислотных остатков 20 разл. сортов. Аминокислоты представляют собой органич. (карбоновые) кислоты, содержащие 1 или 2 аминогруппы NH2. В нейтральной среде они имеют структуру,

4003-2.jpg

где R - боковая группа, своя для каждой из 20 аминокислот. Аминокислоты являются оптич. L-изомерами (см. Изомерия молекул). Число мономерных звеньев, входящих в полипептидные цепи, может изменяться от неск. десятков до неск. тысяч; полипептиды с меньшим числом звеньев наз. олигопепти-д а м и. Каждый белок имеет определ. размеры (мол. масса4003-3.jpg его индивидуальность определяется последовательностью аминокислотных остатков. По своим ф-циям белки делятся на каталитические (ферменты, биол. катализаторы хим. реакций), структурные, транспортные (гемоглобин), рецепторные, ре-гуляторные (гормоны), защитные (антитела) и др. В зависимости от состава выделяют простые белки- протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные белки -протеиды, в состав к-рых наряду с аминокислотами входят углеводы (гликопротеиды), липида (липопротеиды), НК (нуклеопротеиды) и т. д. По форме различают глобулярные белки, образующие плотные глобулы, и фибриллярные белки, образующие длинные волокна или слои. Белки участвуют в важнейших генетич. и регуляторных процессах. Нек-рые структурные белки могут образовывать агрегаты в виде волокон, трубочек, оболочек. Иногда один и тот же белок выполняет неск. ф-ций.

Первичная структура. Образование поли-пептидной цепи с заданной последовательностью аминокислотных остатков происходит в клетке внутри клеточного аппарата - рибосомы. Присоединение каждого последующего звена цепи происходит с выделением молекулы воды. Образующаяся цепь имеет следующую структуру:

4003-4.jpg

поскольку соединение мономеров происходит по принципу "голова к хвосту", цепь определ. образом направлена: слева находится N-конец цепи, справа - С-конец. Аминокислотные остатки цепи в зависимости от вида боковой группы R делятся на неск. типов. К неполярным, плохо растворяющимся в воде относятся аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин, глицин и цистепин. Полярные и заряженные аминокислотные остатки обладают хорошей растворимостью в воде. К полярным относятся серии, треонин, аспарагин, пролин и глутамин. Заряжены аспарагиновая и глутаминовая к-ты (отрицательно), лизин и аргинин (положительно). Могут быть заряженными также цистеин и гистидин. В целом молекула белка несёт положит. и отрицат. заряды. В первичной структуре белка заключена вся информация, определяющая его пространств. структуру и ф-ции. Определение первичной структуры полипептидной цепи производят путём частичного расщепления её на короткие перекрывающиеся фрагменты с последующим анализом их аминокислотной последовательности, начиная с N-конца. Это удаётся сделать для не слишком длинных последовательностей, поэтому структуру длинных полипептидов находят, комбинируя данные для фрагментов. Полипептидная цепь обладает гибкостью за счёт вращения вокруг хим. связей, образуемых атомами С (чёрные шарики на рис. 1, вращение изображено стрелками). Связь между группами СО и NH наз. пептидной. Вращение вокруг пептидной связи затруднено, поэтому атомы H, N, С и О лежат в одной плоскости. Вторичная структура. Благодаря своей гибкости полипептидные цепи способны образовывать упорядоченные структуры со спиральной симметрией. Наиболее распространены4003-6.jpgспирали и 4003-7.jpgструктуры. a-Спираль представляет собой правую спираль, у к-рой на один виток приходится 3,6 аминокислотных остатка; шаг спирали 5,4 4003-8.jpg, диаметр4003-9.jpg(без боковых групп).

4003-5.jpg

Рис. 1. Вращение пептидных групп.

Спираль стабилизирована водородными связями между группами СО и NH разл. мономерных звеньев, отстоящих друг от друга на расстоянии 4 остатков. Водородные связи (пунктир на рис. 2,а) направлены вдоль оси спирали, в целом4003-10.jpgспираль представляет собой довольно жёсткую структуру. Не всем аминокислотным остаткам энергетически выгодно образование a - спирали. Знание соответствующих энергетич. параметров позволяет предсказывать вероятность образования a- спирали в том или ином участке белка. Существуют b-слои двух типов: параллельные и антипарал-лельные. На рис. 2,б показана структура антипарал-лельного4003-12.jpgслоя. Стабилизирующие4003-13.jpgслой водородные связи между пептидными группами направлены поперёк цепей, а сами цепи вытянуты и образуют складчатую структуру. В белке встречаются также т. н.

4003-14.jpg

Рис. 2. Вторичная структура белков: а - a-спираль; б - b-структура.


b- изгибы, обеспечивающие поворот цепи примерно на 1804003-15.jpg при образовании водородной связи. Возможны и др. типы спиралей. Все названные вторичные структуры характерны для глобулярных белков. Фибриллярный белок, из к-рого строятся длинные ориентиров. волокна, образует спирали иного вида. Вторичную (и третичную) структуру белка исследуют с помощью рентгеновского структурного анализа, позволяющего определить положение всех атомов в молекуле. Трудности здесь связаны с тем, что не каждый белок можно получить в виде кристаллов необходимого размера. Обычно структура белка в растворе мало отличается от структуры в кристалле, это связано с тем, что кристаллы белка содержат много воды. Однако в целом вопрос о соответствии структуры белка в растворе и в кристалле остаётся открытым. Содержаниеa- и b-структур сильно различается для разл. белков.

Третичная структура. Большинство глобулярных белков находится в водно-солевой среде. Укладка элементов вторичной структуры при этом такова, что гидрофильные (полярные, заряженные) аминокислотные остатки располагаются в осн. на поверхности глобулы, а неполярные, плохо растворимые в воде (гидрофобные) аминокислотные остатки - во внутр. части глобулы. При этом глобула приобретает уникальную (идентичную для всех молекул данного белка) компактную и стабильную форму.

Чаще всего внутр. часть глобулы образована b-слоя-ми, а наружная -4003-16.jpgспиралями. Установлена закономерность в аминокислотной последовательности в этих4003-17.jpgспиралях: каждое 3-е или 4-е положение вдоль цепи занимают неполярные аминокислотные остатки. При этом на боковой поверхности цилиндра, к-рым можно представить 4003-18.jpgспираль, образуется неполярная полоса, параллельная её оси. Именно эта гидрофобная полоса обращена внутрь глобулы и контактирует с её гидрофобной частью.

Исключение составляют мембранные белки, контактирующие с неполярной жирной внутр. частью липидной мембраны. На поверхности белка в этом случае находятся гидрофобные аминокислотные остатки.

Ещё одна важная закономерность пространств. структуры белков - доменное строение. Часто единая поли-пептидная цепь образует не одну глобулу, а неск. компактных областей, расположенных определ. образом в пространстве. Каждая такая область (домен) формируется из 4003-19.jpgспиралей, 4003-20.jpgслоев и др. элементов вторичной структуры. В этом случае можно говорить как о третичной структуре таких доменов, так и о третичной структуре белков в целом, понимая под этим взаимное расположение доменов в пространстве. Примером домена, содержащегося во мн. белках, является блок из двух4003-21.jpgслоев, соединённых между собой4003-22.jpgспиральным сегментом. Доменная структура белков важна для их биол. ф-ций. Вероятно также, что домены - это элементарные белки, на основе к-рых в ходе эволюции возникает разнообразие белковых структур.

Четвертичная структура. В тех случаях, когда глобулярный белок состоит из неск. субъединиц, не связанных между собой хим. связями, говорят о его четвертичной структуре. Связь субъединиц между собой осуществляется гл. обр. за счёт гидрофобных взаимодействий; при этом на контактирующих частях поверхности субъединиц расположены в осн. гидрофобные аминокислотные остатки. Иногда во взаимодействие между субъединицами глобулярных белков дают заметный вклад водородные связи. Др. тип четвертичных структур представляют белки, образующие нити цитоскелета. Цитоскелет заполняет пространство между ядром и внутр. поверхностью клеточной мембраны и выполняет ряд важных ф-ций, определяя форму клетки, её перемещение как целого, размещение и транспорт внутр. компонентов. Известны три типа таких нитей: микрофиламенты, микротрубочки и промежуточные филаменты. Подробно изучены первые два типа. Микрофиламенты собираются из молекул глобулярного белка актина, соединяясь в длинные цепи, образующие двойные спирали. Микротрубочки также собираются из глобулярных молекул белка тубулина и являются важным компонентом ми-тотич. аппарата (аппарата деления) клетки, образующим т. н. митотич. веретно и определяющим распределение генетич. материала между дочерними клетками.

Особый тип структур представляют фибриллярные белки актин и миозин, образующие упорядоченные структуры (саркомеры). Их скольжение друг относительно друга составляет основу механизма мышечного сокращения. В сложные пространств. структуры собираются белки оболочек вирусов, бактериофагов и таких структур, как рибосомы, нуклеосомы и др.

Высшие структуры белков - это состояния, обладающие относит. минимумом свободной энергии. Они устойчивы в физиологич. условиях, могут изменяться лишь в определ. пределах. Наиб. устойчива первичная структура белков, остальные легко разрушаются при внеш. воздействиях. Такое разрушение наз. денатурацией и, как правило, приводит к потере биол. свойств.

Нуклеиновые кислоты. Дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК) и рибонуклеиновые кислоты (РНК) являются полинуклеотидами, т. е. П.б., мономерными звеньями к-рых служат нуклеотиды. Нуклеотиды состоят из азотистого основания, остатков фосфорной к-ты и углевода (рибозы или дезокси-рибозы). ДНК является хранителем генетич. информации организма, записанной в виде последовательности 4 сортов её мономерных звеньев. Эта информация переписывается (транскрибируется) при синтезе информац. (матричной) РНК (мРНК), а затем с помощью генетич. кода переводится (транслируется) в аминокислотную последовательность белков. Др. виды РНК выполняют роль переносчиков аминокислот (транспортные РНК - тРНК) или составляют структурную основу рибосом (рибосомные РНК - рРНК). Молекулы РНК в нек-рых случаях могут обладать также каталитич. активностью, подобной активности белков-ферментов (т. н. рибозимы).

4003-23.jpg

Первичная структура НК. Полинуклео-тидная цепь (рис. 3) состоит из сахарофосфатного остова (в него входит дезоксирибоза в случае ДНК и рибоза в случае РНК), к к-рому присоединены плоские боковые группы - азотистые основания (аденин А, цитозин С, гуанин G и тимин Т в случае ДНК; А, С, G и урацил U в случае РНК). В клетке такие цепи синтезируются с помощью спец. ферментов на матрице- молекулах ДНК; существует и процесс синтеза ДНК на РНК-матрице, осуществляемый др. ферментом (обратной транскриптазой). Полинуклео-тидная цепь имеет направление, определяемое тем, что 4003-24.jpg-и атом С одного мономера соединяется фос-фодиэфирной связью с 4003-25.jpg-м атомом С следующего мономера. Каждая мономерная группа цепи ионизована p несёт один отрицат. заряд. Размеры молекул РНК и ДНК изменяются в широких пределах. Транспортные РНК (самые короткие молекулы РНК) состоят из 75-84 нуклеотидов; длина гетерогенных ядерных РНК достигает 4003-26.jpg нуклеотидов. Короткие ДНК содержат обычно неск. тысяч пар нуклеотидов, но существуют ДНК, к-рые содержат их4003-27.jpg

Вторичная структура ДНК. Осн. принцип образования вторичных структур полинуклеотидов - т. н. комплементарное спаривание азотистых оснований.

Оно приводит к образованию двойных и тройных винтовых структур (спиралей), стабилизируемых водородными связями между азотистыми основаниями разных цепей н межплоскостными взаимодействиями азотистых оснований. Осн. вторичная структура ДНК (B-форма), представляющая собой правую двойную спираль, предложена в 1953 Дж. Уотсоном (J. Watson) и Ф. Криком (F. Crick). В этой структуре две комплементарные цепочки антипараллельны. Против каждого А одной цепи расположен Т другой, против G расположен С (в дву-нитевой РНК А спаривается с U). При этом образуются энергетически выгодные водородные связи: 2 в AT-паре и 3 в GC-парe; расстояние между точками присоединения оснований к сахарам оказывается одинаковым для А Т- и GC-паp (рис. 4). Сахарофосфатные цепи образуют при этом гладкие винтовые линии. Плоскости оснований в 5-форме ДНК составляют с осью двойной спирали прямой угол. На виток двойной спирали приходится в натриевой соли ДНК при высокой влажности 10 пар оснований. Расстояние между плоскостями соседних пар оснований составляет 3,44003-28.jpg что оптимально для межплоскостных взаимодействий, вносящих наиб. энергетич. вклад в стабильность двойной спирали. В растворе на виток двойной спирали в B-форме приходится 10,5 пары оснований. Диаметр двойной спирали равен примерно 224003-29.jpg. В-форма характерна для натриевой соли ДНК. При изменении внеш. условий (темп-ры, ионного состава среды) параметры двойной спирали в В-форме изменяются, поэтому следует говорить о 5-семействе структур. К этому семейству относится и литиевая соль ДНК, т. н. С-форма, в к-рой на виток двойной спирали приходится 9,3 пары оснований, плоскость оснований отклонена на 4003-30.jpgот плоскости, перпендикулярной к оси спирали.

В натриевой соли ДНК при относит. влажности ниже 75% происходит кооперативный резкий переход ДНК из В- в Л-форму. Л-форма (точнее А - семейство форм) - это также правая двойная спираль, но с др. параметрами, чем у B-формы. Плоскости оснований сильно отклонены от плоскости, перпендикулярной к оси спирали, а сами пары комплементарных оснований смещены от оси двойной спирали к её периферии, поэтому при наблюдении вдоль оси молекула в А -форме представляется полой трубкой. РНК существует только в A-форме, как и гибриды ДНК - РНК. Характерная для двунитевой РНК структура содержит 11 пар оснований на виток двойной спирали, а отклонение плоскости оснований от плоскости, перпендикулярной к осп, составляет 4003-31.jpg B-форма - осн. структура ДНК в живой клетке. ДНК может существовать и в др. форме, в виде Z-спирали. Рентге-ноструктурный анализ позволил, как и в случае белков, установить с высоким разрешением пространств. структуры полинуклеотидов с разл. последовательностями нуклеотидов. Z-форма ДНК, получившая своё назв. в связи с зигзагообразным строением сахарофосфатного остова, представляет собой левую двойную спираль с периодом 4003-32.jpg содержащую 12 пар оснований на виток и образованную антипараллельными полинуклеотидными цепями, спаренными по правилам комплементарности. Повторяющимся звеном в ней является не одна пара нуклеотидов, а две. Наиб. легко в Z-форму переходят регулярно чередующиеся последовательности пурино-вых и пиримидиновых нуклеотидов. В физиологич. условиях Z-форма в линейных ДНК не наблюдалась. Однако в кольцевых молекулах ДНК может происходить переход отд. участков молекулы в Z-форму. На рис. 5 приведены объёмные модели ДНК в В- и Z-формах.

4003-33.jpg

Рис. 4. Уотсон-криковские пары оснований (жирным пунктиром обозначены водородные связи).

Двойная спираль ДНК в B-форме является сравнительно жёсткой молекулой. Её макромолекулярные свойства в растворе хорошо описываются моделью гибкого упругого стержня, совершающего тепловое движение. Изгибная жёсткость ДНК в А-форме больше, чем в В-форме, причем она анизотропна: молекула в каждой точке легче изгибается в направлении желобов двойной спирали, чем в перпендикулярном направлении.

Вторичная и третичная структуры РНК. Молекулы РНК встречаются преим. в виде одиночных нитей, в к-рых образуются двунитевые шпильки за счёт спаривания оснований комплементарных участков нити. Однонитевые участки могут образовывать водородные связи с др. однонитевыми участками, определяя третичную структуру молекулы. Третичная структура хорошо изучена для молекулы тРНК; если по вторичной структуре тРНК напоминает клеверный лист, то в пространстве она принимает форму буквы Г. Вторичная структура фенилаланиновой тРНК, близкая к A-форме, содержит 20 пар оснований, между к-рыми образованы 52 водородные связи. Третичная структура содержит ещё неск. дес. таких связей с участием азотистых оснований и сахарофосфатных цепей. Все виды тРНК имеют сходную третичную структуру. Третичная структура ДНК. В вирусных частицах ДНК компактно упакована, однако данные о виде этой упаковки отсутствуют. Лучше известна упаковка ДНК в хромосомах эукариотич. клеток (см. Клеточные структуры). ДНК вирусов, бактериофагов, плазмид и бактерий обычно представляют собой кольца, образованные замкнутыми двойными спиралями (каждая из нитей замкнута на себя). Хромосомная ДНК в эукариотич. клетках также образует петли, топологически эквивалентные замкнутым кольцам. Кольцевая ДНК обычно сверхспирализована и образует пространств. сверхвитки, к-рые также можно рассматривать как элементы третичной структуры ДНК. В разл. условиях и в зависимости от последовательности нуклеотидов, ДНК может образовывать и др. виды вторичной и третичной структур (параллельные спирали, тройные и четвертные спирали и др.).

4003-34.jpg

Рис. 5. Объёмные модели ДНК в В- и Z-формах (жирной линией обозначен сахарофосфатный остов).

Полисахариды являются П. б., построенными из мо-носахаридных остатков. Примерами линейных гомо-полисахаридов являются амилоза (составная часть крахмала) и целлюлоза (осн. часть древесины). Мономером амилозы и целлюлозы является глюкоза. Др. пример линейного гомополисахарида - хитин, из к-рого построены панцири насекомых. Мономерным звеном линейного полисахарида может быть и дисахарид. Первичная структура полисахарида, как правило, регулярна, но существуют полисахариды с нерегулярной последовательностью разл. мономерных звеньев. Помимо линейных существуют полисахариды с разветвлённой первичной структурой. Линейные полисахариды образуют жёсткие вторичные структуры (одно-, двух- и трёх-нитевые спирали). Более высокие структуры могут быть как волокнистыми, так и гелеобразными. Если однородность полисахаридной цепи нарушена встраиванием др. сахаридов или ветвлениями, полисахариды могут образовывать гибкие волокна или гели. Полисахариды могут образовывать комплексы с белками и липидами, они придают жёсткость и прочность стенкам клеток растений и бактерий. Стенки животной клетки не обладают этими св-вами и содержат в клеточной мембране лишь нек-рое кол-во олигосахаридов (коротких полисахаридов), связанных с белками, т. н. глико-протеидов.

Исследование структуры и свойств П. б. производят разл. физ. и физ--хим. методами. Сюда относятся рентгеноструктурный анализ и электронная микроскопия, методы ЯМР и ЭПР, диффузное рассеяние рентг. лучей, оптич. методы (исследование спектров поглощения, оптич. активности, люминесценции и др.), микрокалориметрия, гидродинамич. методы, хроматография, электрофорез, полярография и др. Изучение фотохим. и радиац--хим. изменений в П. б. служит для исследования их структуры и для исследования механизма действия УФ- и ионизирующего излучений на эти объекты. П. б. являются диэлектриками и полиэлектролитами, поэтому важны измерения диэлектрич. поляризации и потерь в широком диапазоне частот. Особый интерес представляет исследование кон-формац. превращений П. б. в растворе, с этой целью используют спектрофотометрию в УФ-области и измерения кругового дихроизма. В полипептидах при образовании из беспорядочного клубка упорядоченной спиральной структуры в области длин волн4003-35.jpgнм наблюдается сильный гипохромный эффект (уменьшение поглощения), пригодный для определения степени спи-ральности. Ароматические аминокислотные остатки имеют полосы поглощения в области4003-36.jpgнм, изменяющиеся при изменении окружения (неполярного на полярное), что позволяет судить о расположении и контактах этих остатков в молекуле белка. Межплоскостные взаимодействия в НК обусловливает гипохромный эффект в области4003-37.jpgнм. Соответственно при разрушении двойной спирали (переходе спираль - клубок) наблюдается увеличение поглощения на 40%. Прирост поглощения пропорционален доле нуклеотидов, перешедших из упорядоченной спиральной структуры в неупорядоченный клубок. П. б. обладают оптич. активностью, свойственной всем аминокислотам (кроме глицина) и, соответственно, полипептидам и белкам. Наиб. информативны измерения кругового дихроизма, к-рый зависит от конформации полимера. На рис. 6 приведены кривые кругового дихроизма для ДНК в b- и Z-формах.

4003-38.jpg


Переходы спираль - клубок в П. б. Полипептидные цепи, образующие в определ. условиях упорядоченные спиральные структуры, при изменении внеш. условий переходят в состояние неупорядоченного клубка. Эти конформац. переходы наиб. детально изучены на спн-тотич. гомогенных полипептидах. Переход a-спираль - клубок носит кооперативный характер и характеризуется сравнительно узким интервалом перехода. Коопе-ративность перехода обусловлена невыгодностью освобождения из спиральной структуры (плавления) коротких участков, т. к. при этом затрачивается значит. энергия на разрыв водородных связей, а выигрыш в энтропии за счёт появления подвижности пептидных звеньев мал. При плавлении длинных участков спирали возможна компенсация энергетич. затрат. Процесс денатурации белков при изменении внеш. условий включает в себя и переход спираль - клубок, но обычно процесс является многостадийным. Отд. стадии могут носить кооперативный характер. Изучение промежуточных стадий и кинетики прямого и обратного процессов (ренатурации) является источником сведений о самоорганизации высших структур белковых глобул. Двойная спираль ДНК может разрушаться при изменении внеш. условий, молекула при этом переходит в состояние одного или двух беспорядочных клубков (при полном разделении нитей). Этот переход, также наз. переходом спираль - клубок или внутримолекулярным плавлением, изучен экспериментально и теоретически для b-формы ДНК. Переход спираль - клубок рассматривают на основе одномерной Изинга модели.

В рамках модели объясняются все наблюдаемые на опыте закономерности перехода в ДНК. Переход спираль - клубок в ДНК аналогичен фазовому переходу 1-го рода, но не является истинным фазовым переходом, т. к. молекулу можно рассматривать как одномерную систему. Интервал перехода (напр., интервал темп-р перехода) конечен. В этом интервале молекула разбивается на чередующиеся спиральные и клубкообразные участки. Т. к. локальное или полное разделение нитей двойной спирали ДНК происходит при мн. генетич. процессах в клетке, причём в этом процессе участвуют др. молекулы, взаимодействующие с ДНК, теория перехода спираль - клубок, включающая вопрос о влиянии др. молекул ("теорию скрепок"), важна для понимания механизма функционирования ДНК.

ДНК в клетке обладает отрицат. сверхспирализацией, т. е. двойная спираль в ней несколько раскручена (в кольцевых ДНК при этом двойная спираль образует витки сверхспирали). В клетке есть система ферментов (топоизомераз), изменяющих сверхспи-рализацию. Широко распространена лишь отрицат. сверхспирализация. Сверхспиральная ДНК обладает повыш. энергией; топоизомеразы расходуют энергию на создание сверхспирализации. Мерой сверхспирализа-ции является плотность сверхвитков s (число сверхвитков, приходящееся на один виток двойной спирали). Величина s отрицательна, ниже подразумевается её абс. значение. С ростом s молекула ДНК становится более подвижной, реакционноспособной, увеличивается вероятность нарушений структуры двойной спирали (локальных её раскрытий), в отд. областях молекулы при достаточно большом значении s возникают альтернативные (т. е. отличные от 5-формы) структуры - крестообразные структуры, Z- и Н- формы и др. Все эти структуры не образуются в линейной ДНК в стандартных условиях. Энергия, необходимая для их образования, черпается из энергии сверхспирализации. Для исследования альтернативных структур ДНК и определения их энергетич. параметров используют эксперименты, анализируемые с помощью топологич. теории. Топологич. ограничения, накладываемые кольцевым замкнутым строением, приводят и к др. изменениям структуры и физ. свойств молекул ДНК. Исследование влияния топологич. эффектов на строение и свойства ДНК и её биол. ф-ции, на регуляцию генетич. процессов является одной из задач молекулярной биофизики. Лит.: Аккерман Ю., Биофизика, пер. с англ., М., 1964; Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот, М., 1967; Веденов А. А., Дыхне А. М., Франк-Каменецкий М. Д., Переход спираль - клубок в ДНК, "УФН", 1971, т. 105, в. 3, с. 479; Б л ю м е н-фельд Л. А., Проблемы биологической физики, 2 изд., М., 1977; Шабарова 3. А., Богданов А. А., Химия нуклеиновых кислот и их компонентов, М., 1978; Л а-зуркин Ю. С., Молекулярное плавление ДНК и эффект тонкой структуры кривых плавления, "Молекулярная биология", 1977, т. 11, в. 6, с. 1311; Волькенштейн М. В., Биофизика, 2 изд., М., 1988,; Франк-Каменецкий М. Д., Вологодский А. В., Топологические аспекты физики полимеров: теория и ее биофизические приложения, "УФН", 1981, т. 134, в. 4, с. 641; Кантор Ч., Шиммел П., Биофизическая химия, пер. с англ., т. 1-3, М., 1984-85; "В мире науки", 1985, в. 12 (тематич. вып.); Молекулярная биология клетки, пер. е англ., т. 1-5, М., 1986-87; Вологодский А. В., Топология и физические свойства кольцевых ДНК, М., 1988. Ю. С. Лазуркин.

  Предметный указатель